كيف يعمل العلاج بالتردد والبروتينات الشوكية معًا؟

ما هي البروتينات بشكل عام؟


البروتينات هي جزيئات حيوية كبيرة وجزيئات كبيرة تتكون من وصلة طويلة أو أكثر من بقايا الأحماض الأمينية.

في الكائنات الحية، تؤدي البروتينات مجموعة متنوعة من المهام، مثل تسريع عمليات التمثيل الغذائي، وتكرار الحمض النووي، والاستجابة للمنبهات، وتشكيل الخلايا والكائنات الحية ونقل الجزيئات داخل الجسم. تتميز بنية البروتينات بشكل أساسي بتسلسل الأحماض الأمينية الخاصة بها، والتي يتم تحديدها من خلال تسلسل النيوكليوتيدات في جيناتها.

ويؤدي هذا التسلسل المحدد عادةً إلى تكوين بنية ثلاثية الأبعاد فريدة من نوعها تحدد وظيفة البروتين.

يشير متعدد الببتيد إلى سلسلة غير منقطعة من بقايا الأحماض الأمينية التي تشكل بروتينًا واحدًا طويلًا على الأقل. نادرًا ما تُعتبر أجزاء البروتين التي تحتوي على أقل من 20-30 كتلة بناء بروتينات ويشار إليها عمومًا باسم الببتيدات.

وترتبط الكتل البنائية الفردية معاً بواسطة روابط الببتيد والكتل البنائية المجاورة. يتم تحديد ترتيب اللبنات البنائية في البروتين من خلال تسلسل الجين الذي يتم ترميزه في الشفرة الوراثية. عادةً ما يحدد المخطط الوراثي 20 حمضًا أمينيًا نموذجيًا؛ ومع ذلك، قد تحتوي بعض الكائنات الحية أيضًا على السيلينوسيستين - وفي بعض الحالات في العتائق - البيروليسين.

بعد أو أثناء التكوين مباشرةً، غالبًا ما يتم تعديل بقايا البروتين كيميائيًا عن طريق التكيف ما بعد الترجمة، مما يؤدي إلى تغييرات في الخصائص الفيزيائية والكيميائية للبروتينات وبنيتها واستقرارها وعملها ووظيفتها في نهاية المطاف.

ويمكن أن ترتبط المكونات غير الببتيدية ببعض البروتينات ويشار إليها بالمجموعات الاصطناعية أو العوامل المساعدة.

كما يمكن أن تتعاون البروتينات أيضًا لأداء مهمة محددة وغالبًا ما تشكل مجمعات بروتينية مستقرة.

بنية البروتين هي الترتيب المكاني للذرات في جزيء من سلاسل الأحماض الأمينية.

والبروتينات عبارة عن جزيئات كبيرة - خاصةً متعدد الببتيدات - تتكون من صفوف من وحدات الأحماض الأمينية، وهي اللبنات الأساسية لبناء الجزيء الكبير.

ويمكن أيضًا الإشارة إلى وحدة حمض أميني واحدة على أنها بقايا تشير إلى مكون متكرر في الجزيء الكبير.

تنتج تفاعلات التكثيف للأحماض الأمينية بروتينات، حيث يتم فقدان جزيء ماء واحد في كل تفاعل لتكوين رابطة ببتيدية.

ومن الشائع أن يُطلق على سلسلة مكونة من أقل من 30 حمضًا أمينيًا اسم الببتيد بدلًا من البروتين.
تنطوي البروتينات في بنية مكانية محددة أو أكثر لأداء وظيفتها البيولوجية. يتم تحديد هذه البنى من خلال تفاعلات غير تساهمية مختلفة مثل الروابط الهيدروجينية والتفاعلات الأيونية وقوى فان دير فالس والترتيبات الكارهة للماء.

من أجل توسيع فهمنا للخصائص الجزيئية للبروتينات، غالبًا ما يكون من الضروري تحديد شكلها المكاني. وهذا هو مجال البيولوجيا التركيبية الذي يستخدم طرقًا مثل التصوير البلوري بالأشعة السينية والتحليل الطيفي بالرنين المغناطيسي النووي والمجهري الإلكتروني بالتبريد وقياس التداخل ثنائي الاستقطاب لتحليل شكل البروتينات.

أهم الاكتشافات


تتمثل إحدى الأفكار الأساسية في أنه بمجرد تكوين البروتينات، فإنها تتواجد لفترة زمنية محدودة فقط، ثم يتم إعادة تدويرها بواسطة الآلية الخلوية من خلال تحلل البروتين.

يتم تحديد عمر البروتين من خلال نصف عمره ويختلف على نطاق واسع. يمكن أن يختلف المدى الزمني، سواء كان دقائق أو سنوات، في حين أن متوسط المدة في خلايا الثدييات هو يوم أو يومين.

تتحلل البروتينات غير الطبيعية أو غير المطوية بشكل أسرع، إما عن عمد أو بسبب عدم استقرارها.
https://de.wikipedia.org/wiki/Protein
https://de.wikipedia.org/wiki/Proteinstruktur

البروتينات والتردد أو العلاج بالتيار


أحد الخيارات لفصل البروتينات باستخدام الكهرباء هو تقنية ELECTROPHORESIS.

وهي إحدى طرق الفصل التي يتم من خلالها عزل الجزيئات ذات الأوزان أو الشحنات الكهربائية المختلفة من خلال الاستفادة من حركة كل منها في مجال كهربائي.

يستخدم الرحلان الكهربائي قدرة الجزيئات المشحونة على الحركة في مجال كهربائي. تعتمد سرعة الحركة على الشحنة السطحية الكلية وحجم الجزيء وشكله وتركيزه في المحلول.

يمكن وصف الفصل الكهربي للجزيئات بواسطة المعادلة

ν E=C ⋅ ϵ ϵ r ⋅ ϵ 0 η ⋅ ζ {displaystyle {frac {nu }{E }}=Ccdot {frac {epsilon _{r }}cdot {epsilon _{0 }}{zeta }}

حيث ν هو الجهد الكهربي (V)، و ν هو السرعة الخطية للجسيمات (م - ث - 1)، و E هو شدة المجال الكهربي (V - م - 1) و η هو لزوجة الوسط (Pa - s). ويعتمد الثابت C على شكل الجسيمات وسُمك الطبقة الكهربائية المزدوجة، بينما يمثل εr ثابت العزل الكهربائي النسبي للسائل و ε0 ثابت العزل الكهربائي للفراغ. يجب إعادة صياغة المقطع التالي بالكامل باللغة الألمانية عن طريق استبدال الكلمات بمرادفاتها، وتغيير بنية الجملة وإضافة صفات مختلفة. يجب تغيير علامات الترقيم بالكامل لإنشاء نص جديد مختلف تمامًا عن النص الأصلي. بالنسبة للجسيمات الكروية التي يبلغ نصف قطرها r وسمك الطبقة المزدوجة الفعالة الكبيرة l، حيث تكون نسبة r إلى l أقل من 0.1، تكون قيمة C هي 2/3، بينما في حالة الطبقة المزدوجة الرقيقة (r/l > 100) تكون القيمة 1.

ومع ذلك، تشير هذه المعادلة إلى التوصيلية وليس إلى التردد!

بروتينات السنبلة ومولدات البلازما


هناك شائعات في المجتمع الطبي بأنه يمكن تقليل البروتينات الشوكية باستخدام مولدات البلازما.

ومع ذلك، هذا مستحيل لأن مولدات البلازما يجب أن تعمل في نطاق الموجات الدقيقة، وهو أمر غير ممكن بسبب طيف التردد. بالإضافة إلى ذلك، سيكون لهذا الأمر تأثيرات مماثلة على جسم الإنسان مثل العلاج بالموجات الدقيقة (الخلايا حقيقية النواة).

مثال يعتمد على RPZ 15


يولد مولد المكان RPZ إشعاعًا كهرومغناطيسيًا بتضمين مستطيل بتردد ناقل يبلغ 500 كيلوهرتز.

يكون للإشعاع الكهرومغناطيسي وتردد التذبذب تأثير مستهدف على الخلايا بدائية النواة ويجعلها في رنين.

ولا تتأثر الخلايا حقيقية النواة.

في RPN، لا تكون البلازما موصلة. وكما ترى، تتكون البروتينات من أحماض أمينية وببتيدات بدون غشاء خلوي. لا يوجد شيء هنا يمكننا وضعه في الرنين...

من الممكن نظريًا توليد رنين هذه الجسيمات باستخدام الموجات الدقيقة. ومع ذلك، هذا ليس حلاً مناسبًا لأن الموجات الدقيقة يمكن أن تدمر جميع الجسيمات، بما في ذلك الخلايا البشرية حقيقية النواة والإنزيمات والبروتينات.

مثال يعتمد على أتهون5


مثال على ذلك هو ATHON5، القادر على التردد مع بنية الحمض النووي.

التردد الذي يستخدمه ATHON5 هو 3.2 ميجا هرتز ويتم تعديله جيبيًا.

ويؤدي التعديل الذي يبلغ 8 أوكتافات إلى توليد طاقة قياسية لها صدى على مستوى الحمض النووي.

فيما يتعلق بسارس كوف، لدينا إمكانية الوصول إلى مجموعة متنوعة من الترددات المختلفة المخزنة في قاعدة بيانات دولية في هذه المرحلة.

ومن الممكن استخدام الحسابات الرياضية لتحديد مدى وشدة التردد المرتبط بالبروتين الشوكي للفيروس.

وسيؤدي تطبيق هذه الطريقة إلى تأثر الفيروس بأكمله وليس فقط بروتينات مختارة.

الخلاصة


لا توجد حاليًا طريقة موثوقة يمكنها القضاء على بروتين السنبلة فقط.

منطقة الأعضاء

استنادًا إلى تحليلات مختلفة، وبالتعاون مع المجلس العالمي للصحة أيضًا، يوجد بالفعل دليل لإزالة السموم من بروتين السنبلة. هذا متاح لأعضائنا في منطقة الأعضاء.

nls.member.area.additional.content