Jak fungují frekvenční terapie a proteiny hrotu společně?
Co jsou to proteiny obecně?
Proteiny jsou velké biomolekuly a makromolekuly, které se skládají z jednoho nebo více dlouhých spojení aminokyselinových zbytků.
V živých organismech plní proteiny řadu úkolů, například urychlují metabolické procesy, replikují DNA, reagují na podněty, tvarují buňky a organismy a přenášejí molekuly v těle.
Struktura proteinů je charakterizována především pořadím jejich aminokyselin, které je určeno pořadím nukleotidů v jejich genech.
Tato specifická sekvence obvykle vede k vytvoření jedinečné 3D struktury, která určuje funkci bílkoviny.
Polypeptid označuje nepřerušený řetězec aminokyselinových zbytků, které tvoří alespoň jednu dlouhou bílkovinu.
Fragmenty bílkovin, které obsahují méně než 20-30 stavebních kamenů, se zřídka považují za bílkoviny a obecně se označují jako peptidy.
Jednotlivé stavební bloky jsou spojeny peptidovými vazbami a sousedními stavebními bloky. Uspořádání stavebních kamenů v bílkovině je určeno sekvencí genu, která je zakódována v genetickém kódu.
Obvykle genetický plán určuje 20 typických aminokyselin; některé organismy však mohou obsahovat také selenocystein a - v některých případech u archeí - pyrrolyzin.
Bezprostředně po vzniku nebo během vzniku jsou zbytky bílkovin často chemicky modifikovány posttranslační úpravou, což vede ke změnám fyzikálních a chemických vlastností, struktury, stability, působení a nakonec i funkce bílkovin.
K některým proteinům mohou být připojeny nepeptidové složky, které se označují jako prostetické skupiny nebo kofaktory.
Proteiny mohou také spolupracovat, aby splnily určitý úkol, a často tvoří stabilní proteinové komplexy.
Struktura bílkoviny je prostorové uspořádání atomů v molekule řetězců aminokyselin.
Bílkoviny jsou makromolekuly - zejména polypeptidy -, které se skládají z řad aminokyselinových jednotek, jež jsou stavebními kameny makromolekuly.
Jednotlivá jednotka aminokyseliny může být také označována jako reziduum, což označuje opakující se složku makromolekuly.
Kondenzačními reakcemi aminokyselin vznikají bílkoviny, přičemž při každé reakci dochází ke ztrátě jedné molekuly vody za vzniku peptidové vazby.
Je běžné, že řetězec menší než 30 aminokyselin se nazývá peptid, nikoliv protein.
Proteiny se skládají do jedné nebo více specifických prostorových struktur, aby plnily svou biologickou funkci. Tyto struktury jsou určeny různými nekovalentními interakcemi, jako jsou vodíková vazba, iontové interakce, van der Waalsovy síly a hydrofobní uspořádání.
Abychom rozšířili naše znalosti o molekulárních vlastnostech proteinů, je často nutné určit jejich prostorový tvar. Tím se zabývá strukturní biologie, která k analýze tvaru proteinů využívá metody, jako je rentgenová krystalografie, NMR spektroskopie, kryoelektronová mikroskopie (kryoEM) a dvoupolarizační interferometrie.
Nejdůležitější zjištění
Zásadním poznatkem je, že jakmile se proteiny vytvoří, existují pouze po omezenou dobu a poté jsou recyklovány buněčným mechanismem prostřednictvím degradace proteinů.
Životnost proteinu je určena jeho poločasem rozpadu a pohybuje se v širokém rozmezí.
Může jít o minuty nebo roky, zatímco průměrná doba trvání v savčích buňkách je 1-2 dny.
Abnormální nebo chybně složené proteiny jsou degradovány rychleji, buď záměrně zničeny, nebo v důsledku jejich nestability.
https://de.wikipedia.org/wiki/Protein
https://de.wikipedia.org/wiki/Proteinstruktur
Proteiny a frekvence nebo současná terapie
Jednou z možností separace bílkovin pomocí elektřiny je technika ELEKTROFORÉZY.
Jedná se o jednu ze separačních metod, při níž se izolují molekuly s různou hmotností nebo elektrickým nábojem s využitím jejich příslušné pohyblivosti v elektrickém poli.
Elektroforéza využívá schopnosti nabitých částic pohybovat se v elektrickém poli. Rychlost pohybu závisí na celkovém povrchovém náboji, velikosti a tvaru molekuly a její koncentraci v roztoku.
Elektroforetickou separaci molekul lze popsat rovnicí
ν E=C ⋅ ϵ ϵ r ⋅ ϵ 0 η ⋅ ζ {displaystyle {frac {nu }{E }}=Ccdot {frac {epsilon _{r }}cdot {epsilon _{0 }}{zeta }}
kde ζ je elektrokinetický potenciál (V), ν je lineární rychlost částic (m - s-1), E je intenzita elektrického pole (V - m-1) a η je viskozita prostředí (Pa - s). Konstanta C závisí na tvaru částic a tloušťce elektrické dvojvrstvy, zatímco εr představuje relativní dielektrickou konstantu kapaliny a ε0 dielektrickou konstantu vakua.
Následující úryvek je třeba kompletně přeformulovat do němčiny nahrazením slovíček jejich synonymy, změnou struktury věty a doplněním různých přídavných jmen. Interpunkce by měla být zcela změněna, aby vznikl nový text, který se zcela liší od původního.
Pro kulové částice o poloměru r a velké efektivní tloušťce dvojité vrstvy l, kde poměr r a l je menší než 0,1, je hodnota pro C 2/3, zatímco pro tenkou dvojitou vrstvu (r/l > 100) je 1.
Tato rovnice se však vztahuje na vodivost, nikoli na frekvenci!
Špičaté proteiny a plazmové generátory
V lékařské komunitě kolují zvěsti, že hrotové proteiny lze redukovat pomocí generátorů plazmy.
To však není možné, protože plazmové generátory by musely pracovat v mikrovlnném rozsahu, což není možné vzhledem k frekvenčnímu spektru. Navíc by to mělo na lidský organismus podobné účinky jako terapie mikrovlnami (eukaryotické buňky).
Příklad založený na RPZ 15
Generátor RPZ place generuje elektromagnetické záření s obdélníkovou modulací s nosnou frekvencí 500 kHz.
Elektromagnetické záření a frekvence oscilací cíleně působí na prokaryotické buňky a uvádí je do rezonance.
Eukaryotické buňky nejsou ovlivněny.
V RPN není plazma vodivá. A jak vidíte, bílkoviny se skládají z aminokyselin a peptidů bez buněčné membrány. Není zde nic, co bychom mohli uvést do rezonance...
Teoreticky je možné vytvořit rezonanci těchto částic pomocí mikrovln. To však není vhodné řešení, protože mikrovlny mohou zničit všechny částice, včetně eukaryotických lidských buněk, enzymů a proteinů.
Příklad založený na Ahtonovi5
Příkladem je ATHON5, který je schopen rezonovat se strukturou DNA.
Frekvence, kterou ATHON5 používá, je 3,2 MHz a je modulována sinusově.
Modulace o délce 8 oktáv vytváří skalární energii, která rezonuje na úrovni DNA.
V souvislosti se SARS Cov máme v tuto chvíli přístup k řadě různých frekvencí uložených v mezinárodní databázi.
Pomocí matematických výpočtů je možné určit rozsah a intenzitu frekvence spojené s bodovým proteinem viru.
Výsledkem použití této metody by bylo ovlivnění celého viru, nikoliv pouze vybraných proteinů.
Závěr
V současné době neexistuje spolehlivá metoda, která by mohla specificky eliminovat pouze protein spike.
Členská oblast
Na základě různých analýz, také ve spolupráci se Světovou radou pro zdraví, existuje skutečně návod na detoxikaci spike proteinu. Ten je k dispozici našim členům v členské zóně.
Staňte se nyní členem
Jako člen budete dostávat další informace a frekvence k tomuto tématu! Přihlaste se zde!